protein folding에 대해 (단백질 구조)

소개글

protein의 구조와 folding, amino acid의 특징에 대해 서술했습니다.

목차

1. protein의 folding과 그 의미

-Amino acid들의 전기, 화학적 특성에 대해
- Amino acid의 산·염기 특성
- Amino acid의 입체화학
- protein의 1,2,3,4차 구조에 대해

2. 세포의 생명활동에서 protein간의 결합과 상호작용이 왜 중요한가?

본문내용

1. protein의 folding과 그 의미
protein은 기본적으로 polypeptide 체인이 접혀지면서(폴딩) 또다른 3차원적 구조로 모양이 바뀌게 된다. 여기서, 폴딩이란 polypeptide 체인이 기능을 발휘하게 되는 native state의 3차원 구조를 가지는 과정을 말한다. 폴딩의 전반적인 과정은 부분적으로 이차구조를 형성한 molten globular structure가 되는 단계와 compaction되어 도메인을 형성하는 단계로 나눌 수 있다. 폴딩은 많은 경우 amino acid 서열만으로 자발적으로 이루어질 수 있지만 어떤 경우에는 disulfide bond를 형성하게 하는 촉매의 도움을 받거나 폴딩을 돕는 샤페론(chaperone)이라는 protein의 도움을 받아야 할 때도 있다. 샤페론이 하는 역할은 부분적으로 폴딩된 protein에 붙어서, 다른 protein 혹은 다른 부분적으로 폴딩된 protein과 엉기지 않도록 유도하거나, 결합하여 직접 폴딩을 도와주거나 한다. amino acid의 서열로부터 protein의 3차원 구조를 예측하는 것은 구조생물학의 난제이다. 수많은 과학자들이 복잡한 방법으로 그것을 예측하는 프로그램을 만들려고 했지만 현재로서 별로 도움이 되지 못하고 있다. protein은 복잡하고 용액속에서 유동적으로 움직이기 때문이다. protein의 구조는 결코 고정된 것이 아니다. 부분적인 이차구조 및 전체 구조에 있어서도 아주 유동적이다. 이런 유동성은 protein의 기능면에서 매우 중요하다. 특히 리간드가 결합하는 과정에서 ConformationalChange를 일으키는 것(Induced Fit)과 리간드에 어떤 촉매작용을 하는데에서 중요하다는 것이 많은 연구를 통해 알려져 있다.

-Amino acid들의 전기, 화학적 특성에 대해
보편적으로 20가지 a.a의 구조는 ① nonpolar/hydrophobic ② neutral/polar ③ acidic ④ basic 으로 나뉜다. a.a는 모두 다양성자성 약산이다. 이온화될 수 있는 작용기들이 강력하게 해리되지는 않으며, 해리되는 정도가 용액의 pH에 따라 달라진다. 모든 amino acid은 해리될 수 있는 수소가 적어도 두 개 씩은 있다. 몇몇의 amino acid은 곁사슬에도 이온화될 수 있는 작용기가 있다. aspartic acid와 glutamic acid는 carboxyl group을 한 개 더 갖고 있으며, lysine에는 지방족 amino group이 하나 더 있다. arginine은 guanidinium group을 하나 더 갖고 있다. a.a내부의 α-carboxyl과 α-amino의 화학반응성은 대부분 유사하지만 곁사슬은 작용기의 특성에 따라 특이적인 화학반응성을 나타낸다. a.a는 glycine을 제외하고는 비대칭, 혹은 kiral성을 가진다.

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참고 자료

없음