[충북대 A+, 보고서 점수 2등] 단백질의 검출 보고서
- 최초 등록일
- 2024.05.31
- 최종 저작일
- 2023.03
- 9페이지/
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목차
1. 실험 목적(Purpose of experiment)
2. 배경지식(Background knowledge)
3. 가설 설정(Setting up hypothesis)
4. 실험(Experiment)
5. 결과(Result)
6. 고찰(Discussion)
7. 인용문헌(Literature cited)
8. 6주차 실험 주요어(Key word)
본문내용
1. 실험 목적(Purpose of experiment)
생명현상에 중요한 역할을 하는 단백질(protein)을 화학적 반응 실험을 통하여 검정한다.
2. 배경지식(Background knowledge)
1. 단백질(protein)
1-1. 단백질의 구조
1. 1차 구조(primary structure)
단백질을 구성하는 아미노산의 선형 서열을 의미한다. 각 아미노산은 펩티드 결합에 의해 다음 아미노산과 연결되어 긴 사슬을 형성하며 아미노산의 서열은 유기체의 유전자 코드에 의해 결정되며 각 3문자 코돈은 특정 아미노산을 지정한다. 단백질의 기본 구조는 단백질의 전반적인 모양과 화학적 특성을 결정하므로 기능에 매우 중요하고 아미노산 서열의 사소한 변화도 단백질 구조와 기능에 상당한 영향을 미칠 수 있다.
2. 2차 구조(secondary structure)
단백질 사슬이 알파-나선 또는 베타-시트와 같은 규칙적인 패턴으로 접한다. 이러한 구조는 사슬의 다른 부분에 있는 아미노산 사이의 수소 결합에 의해 안정화된다. 알파-나선은 단백질 사슬의 코일로 네 번째 아미노산마다 수소 결합이 형성되고, 베타 시트는 단백질 사슬의 인접한 가닥 사이의 수소 결합에 의해 형성된 평평하고 주름진 시트이다. 단백질의 2차 구조는 전체 모양과 안정성을 결정하는 데 중요하며 단백질 기능에 상당한 영향을 미칠 수 있다.
3. 3차 구조(tertiary structure)
2차 구조를 가진 단백질은 다시 공간적으로 꼬이고 구부러지고 또 접혀서 특정 입체구조를 가지게 되는데, 이때 폴리펩티드 사슬(polypeptide chain)이 접히는 과정을 단백질 접힘(protein folding)이라 한다. 자연에서 3차구조는 아미노산의 곁사슬 사이의 여러 비공유 결합에 의한 소수성결합, 수소결합, 정전기적 인력, 이황화(-S-S-)결합에 의하여 알파나선 구조나 베타병풍구조 등의 2차구조
참고 자료
식품과학기술대사전, 광일문화사, 2008
Ricki Lewis, BRUCE OARKER, Douglas Gaffnn, Marielle Hoefnagels외, 전상학, 강성만,
강창수 역), 생명과학 길라잡이, 494쪽, 2009, 라이프사이언스
위키백과 : 단백질
https://ko.wikipedia.org/wiki/%EB%8B%A8%EB%B0%B1%EC%A7%88