단백질 변형과 샤페론

목차

1. 열에 약한 단백질과 호열균
2. 호열균과 샤페론
3. 샤페론의 연구경향
4. 단백질의 3차원 구조와 folding
5. 잘못된 folding과 샤페론의 역할
6. 샤페론의 농도변화
7. 새로운 단백질 합성에 있어서의 샤페론의 역할
8. Misfolded Proteins의 운명
9. 허혈 (비정상 단백질 folding의 예)
10. Inherited Alternating in Protein folding and assembly
11. Cystic Fibrosis
12. Alpha1-antitrypsin Deficiency
13. Conclusions

본문내용

단백질은 불안정한 물질로 열에 특히 약하다. 단백질을 안정화시킬 수 있다면 의약품이나 식품, 화학제품 뿐이 아니고, 실리콘 반도체보다도 집적도가 높은 [분자소자]를 단백질로 실현하는 경우, 과학의 발전에 지대한 공을 세울 수 있을 것이다.

관심은 내역성 단백질의 발견이다. 그래서 내열성의 단백질을 갖는 호열균이 주목을 모은다.
호열균은 100℃ 가까운 고온 조건에서 가장 잘 번식한다. 고온환경에서 생식하므로 호열균을 만드는 단백질은 원래 고온하에서 안정된 기능을 갖고 있을 것이다.

호열균의 비밀은 샤페론에 있는 것 같다. 생물이 고온에 노출되었을 때 체내에 만들어지는 [열쇼크단백질]의 일종으로, 세균에 한하지 않고 여러가지 생물이 있다. 열로 체내의 단백질의 구조가 비틀려져 정상적으로 기능되지 않는 것을 방지해 몸을 지킨다. 샤페론이란 거들어주는 역할이란 프랑스어이다. 단백질이 정확하게 기능하는 것을 도움으로써 이름이 붙여졌다.

샤페론이 어떻게 단백질의 입체구조의 비틀림을 정확하게 교정하고 있는가는 충분히 알려져 있지 않아 상세한 해명은 이제부터이다. 일본에서는 오끼나와 근처의 깊이 2000m의 깊은 바다에서 발견한 파이로코카스를 재료로 유전자의 염기배열의 해독작업을 진행중이다

참고 자료

없음