단백질분리정제기술

목차

서론
1. 단백질 정의와 구조
2. 단백질의 생물학적 기능

본론
3. 단백질의 분리 및 정제기술

결론

본문내용

서론

1. 단백질 정의와 구조

약 50개이상의 L-α-아미노산이 펩티드결합(산 아미드 결합)으로 연결된 고분자질소함 유화합물의 총칭. 단백이라는 단어는 독일어 Eiweiβ를 번역한 것으로서 대표적인 단백질의 하나인 흰자위를 의미한다. 국제적으로는 프로테인이라 불렀는데 이것은 스웨덴의 J.J.베르셀리우스가 (생명체의 구성단위로서 또 대사물질로서 가장 중요한 물질)이라는 의미에서 그리스어 proteios(중요한 것)로부터 프로텐인이라고 할 것을 제시했다. 단백질은 모든 세포 원형질의 주성분이며 세포내에서 일어나는 모든 생명현상에 직접 깊이 관계하기 때문에 (단백질이 없는 생명은 없다)고 말한다. 단백질은 핵산과 함께 생물을 지탱하는 2개의 큰 기둥이다. 원소 조성은 탄소 50~55%, 수소 6.9~7.3%, 질소 15~16%, 산소 19~24%,황 1~2%이며 그 밖에 미량의 화분을 함유한다. 분자량은 약 5000에서 수천만, 수억(바이러스 단백질)에 이른다.

<중 략>

(1) 계란 흰자위
리소짐 리소짐은 미생물들의 무코다당류 또는 무코폴리펩티드의 N-아세틸무람산과 2-아세트아미노-2-데옥시-D-글루코오스사이에 β-1,4 결합을 가수분해하는 효소로서 계란 흰자위, 눈물 및 식물조직에 많이 존재하며 외부에서 침입하는 박테리아의 세포벽에 있는 무코다당류를 가수분해하여 파괴시키는 작용을 한다. 리소짐은 단일 폴리펩티드 사슬로 된 단백질이며 네 개의 이황화결합으로 교차결합되어 있다. 그리고 이 단백질은 등 전점이 높으며(pI=11.0) 분자량이 14,600 정도밖에 되지 않는 작은 단백질이다. 이러한 특성들을 이용하여 이온교환 크로마토그래피나 배제 크로마토그래피에 의해 이 효소를 정제할수 있다.
(2) 맥아의 산성 탈 인산가수분해효소의 분리 및 정제
산성 탈인산가수분해효소와 알칼리성 탈인산가수분해효소는 여러 가지 인산에스테르 화합물을 가수분해하여 무기인산을 생성시키는 비특이성 탈인산가수분해효소이다. 이 효소의 최적 pH가 7이하인 것은 산성 탈인산가수분해효소라 하고 7이상인 것은 알칼리성 탈인산가수분해효소라 부른다. 이 실험에서는 단백질의 용해도에 바탕을 두고 여러 분별 분리과정을 거쳐서 맥아로부터 산성 탈인산가수분해효소를 분리, 정제하고자 한다. 효소 활동성의 분석은 인산 p-니트로페닐를 기질로 사용하여 분해생성물인 p-니트로페놀의 450nm에서의 흡광도를 측정하여 시행한다.

참고 자료

없음