단백질 닌하이드린

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단백질
단백질은 아미노산(amino acid)이라고 하는 비교적 단순한 분자들이 연결되어 만들어진 복잡한 분자로, 대체적으로 분자량이 매우 큰 편이다. 단백질을 이루고 있는 아미노산에는 약 20 종류가 있는데, 이 아미노산들이 화학결합을 통해 서로 연결되어 폴리펩티드(polypeptide)를 만든다. 이때 아미노산들의 결합을 펩티드결합이라 하며, 이러한 펩티드결합이 여러(poly-)개 존재한다는 뜻에서 폴리펩티드라 부른다. 넓은 의미에서 단백질도 폴리펩티드라 할 수 있으며, 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩티드라 하고, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다. 모든 아미노산은 비대칭탄소를 중심으로 알바-카르복실기와 알바-아미노기를 가지고 있으며, 이 두기는 pH에 따라 해리하는 정도가 다르다
단백질의 구조는 아미노산의 사슬 사이의 여러 비공유결합에 의한 소수성결합, 수소결합, 반데르발스 힘, 정전기적 인력, 이황화(-S-S-)결합에 의하여 입체구조를 형성된다. 또한 이러한 구조로 인하여 각각의 단백질은 고유한 기능을 수행할 수 있는 특징을 지니게 된다. 그러나 온도가 높아지면 단백질의 구조를 유지하는 여러 결합들이 깨어지며, 급격한 pH의 변화는 단백질을 구성하고 있는 분자의 이온 구조의 급격한 변화를 초래하여 단백질이 원래 가지고 있던 특성을 잃어버려 원래의 상태로 돌아가지 못하는 비가역적 현상이 발생한다.

<중 략>

bradford
단백질의 염색에 사용되는 색소 Coomasie Brilliant Blue, CBB 가 단백질과 결합하면 최대흡수파장이 465nm에서 595nm에 쉬프트되는 현상을 이용한 측정방법이다.
흡수파장의 쉬프트는 색소단백질의 소수성상호작용과 이온상호작용에 기초한다.
절대정량이 아닌 비교정량법. 스탠더드 커브를 그리기 위해 표준단백질로는 BSA가 널리 이용됩니다.546nm에서 595nm 의 에너지는 비교적 낮은 편으로 2.0 이상의 흡광도는 측정이 안되는 경우도 있다.브래드포드 시약은 용액중의 단백질의 안정화에 자주 사용되는 환원제와 적합성이 있어, Lowry법이나 BCA법으로 측정하기 어려운 환원제 함유 단백질 성분의 측정에 유리하지만. 다만, 고농도 계면활성제가 함유된 샘플에는 적합하지 않다.

참고 자료

http://search.naver.com/search.naver?where=nexearch&query=ninhydrin&sm=tab_she