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식품화학-아미노산

*경*
최초 등록일
2012.11.22
최종 저작일
2011.03
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소개글

아미노산종류별 소재, 작용 및 특징, 식품가공

목차

① 아미노산종류별 소재, 작용 및 특징
② 콩, 밀가루, 우유, 계란 및 육류 단백질의 종류, 특성 및 식품가공이용

본문내용

① 아미노산종류별 소재, 작용 및 특징
*Glycine
단백질의 가수분해물에서 최초로 추출된 비필수 아미노산으로 가장 간단한 아미노산의 중 하나이다. 아미노산 중에서 비대칭 탄소원자를 가지지 않는 유일한 것으로, 광학이성질체는 없다.
- 소재: 1820년 처음으로 콜라겐에서 추출했으며, 단맛이 있어 글리코콜이라고 하였다. 일반적으로 식물성 단백질에는 거의 함유되어 있지 않으나, 동물성 단백질에는 다량으로 함유되어 있다. 예를 들면, 견사 피브로인에는 40.7%, 젤라틴에는 25.5%가 함유되어 있다. 또 옥시토신이나 바소프레신 등의 호르몬, 글루타티온 등 단백질의 각 구성성분이기도 하다. 동물체 내에서는 세린과의 상호전환 반응에 의해 합성되며, 글리옥실산에 글루탐산 또는 글루타민이 아미노기 공급원이 되어 글루신을 생성한다.
- 작용 및 특징: 무색의 막대 모양 결정으로, 232∼236℃에서 거품을 내며 분해된다. 물에는 녹으나, 알코올·에테르 등의 유기용매에는 거의 녹지 않는다. 또 생체 내 대사에도 중요한 역할을 하는데, 핵산의 염기성분인 퓨린, 에너지 대사에 관여하는 크레아틴을 비롯하여 혈색소·엽록소·비타민 B12의 포르피린 합성 등에도 관여한다. 또 생체 내에서 생긴 유독한 벤조산과 결합하여 마뇨산(히푸르산)을 만들어 해독작용을 하며 중추 신경계, 특히 척수, 뇌간, 시신경의 중추신경계에서 신경전달 억제물질이다.

*Alanine
알라닌은 아미노산의 하나로 비극성이며 구조이성질체로는 α-알라닌과 β-알라닌의 두 종류가 있다. L형 이성질체는 단백질을 구성하는 20개의 아미노산 중 하나이다.
- 소재: 수육, 가금류, 어류, 난류, 유제품과 같은 단백질이 포함된 식품은 알라닌이 풍부하다. L-알라닌은 1150종의 단백질을 대상으로 한 실험결과에 따르면, 류신에 이어서 2번째로 흔한 아미노산이다. D형 이성질체는 세균의 세포벽이나, 항생성 펩티드들에서 발견된다. L형은 단백질 속에 들어 있으며, 특히 명주의 피브로인 속에는 전체 아미노산의 27%를 차지한다. 자주개자리속에 유리 상태로 존재한다.

참고 자료

권종호외 5명, <식품화학>, 신광출판사, 2008년
*경*
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