단백질 sds page

소개글

헤모글로빈 단백질을 대장균에 배양한 후 sds page를 수행
SDS page를 통해 헤모글로빈 단백질의 발현량과 크기를 확인 할 수 있는 실험
실험관련 원리 및 시약조사, 주의사항이 모두 조사되있고 discussion이 한페이지가 넘게 잘되있습니다.

목차

1.title
2.purpose
3.principle
4.reference
5.material
6.methods
7.results
8.discussion
9.conclusion

본문내용

1.title

SDS page

2.purpose

단백질 분석에 필수적인 SDS-PAGE의 원리에 대해 학습한다.
배양시킨 단백질의 양과 크기를 SDS-PAGE를 통해 확인한다.

3.principles

1)SDS page
SDS PAGE란 SDS-Polyacrylamide Gel Electrophoresis의 약자이다. 먼저 단백질의 전기영동에 대해서 알아보자.

단백질의 전기영동이란 단백질이나 핵산 등의 고분자물질은 하전을 띄므로 이를 기초로 하여 이들 분자를 전기장을 띤 gel에서 이동 분리시켜 이들의 순도나 성질의 분석 및 분리 등에 사용하는 방법을 전기영동(electrophoresis)라 한다.

단백질의 전기영동은 일반적으로 acrylamide를 bisacrylamide로 결합시킨 중합체인 polyacrylamide gel을 가장 많이 사용한다. 이 polyacrylamide gel의 농도가 증가할수록 구멍의 크기가 작아지므로 분리하고자 하는 단백질의 분자량을 알아서 polyacrylamide gel의 농도를 정한다.

SDS-PAGE (SDS-Polyacrylamide Gel Electrophoresis)는 polyacrylamide gel은 분자체(molecular sieve)의 역할을 하므로 각 단백질은 거의 그들의 질량에 비례하여 이동한다. 그러나 단백질을 이루는 대부분의 아미노산이 띄는 전하량의 정도가 다르기 때문에 단위 질량당 전하의 정도가 달라지고, 단백질 분자의 모양도 다양하여 그들의 이동속도를 예상하는 것은 간단하지가 않다. 따라서 단백질의 순도의 분석 및 분자량의 결정을 위한 전기영동은 음이온 세제인 sodium dodecyl sulfate(SDS)와 disulfate bond(S-S bond)을 끊는 2-ME을 단백질 용질에 첨가해 줌으로써 가능하다.

1. 각 단백질이 가지고 있는 전하량과 분자의 모양이 다양하다.

참고 자료

없음