영양과학-단백질

소개글

단백질을 파워포인트로 정리했음

목차

아미노산의 개념
단백질의 구조
유전학, 영양, 영양유전체학
단백질 소화, 흡수, 체내 순환
아미노산과 단백질의 체내기능
단백질 대사회전, 요소배설, 질소평형
채식(Vegetarian Diets)

본문내용

아미노산: 단백질의 기본구성
신체는 단백질을 만드는데에 약20여개의 아미노산을 사용한다. 프롤린을 제외한 모든 아미노산은 다음과 같은 공통의 구성요소, 즉1개의탄소가
①수소 ②질소를 함유한 아미노기(－NH2) ③카르복실기(－COOH)와 결합되어 있다. 또한 각 아미노산은 ‘R기’라고 하는 고유의 곁사슬기(side chain)를 갖고 있다(그림6.1)
아미노산의 분류
신체기능 유지에 필요한 단백질을 만들기 위해 20종류의 아미노산이 필요하다.
9종류의 필수아미노산은 체내에서 합성이 안되거나 필요량만큼 만들수 없어서 식사를 통해 다.
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아미노산과 단백질 급원 및 질
일반적으로 육류·가금류·어류·계란·유제품·콩류·견과류등은 곡류·과일·채소보다 g당 단백질을 더 많이 제공한다. 동물성 식품은 식물성 식품보다 일부 필수아미노산을 더 많이 함유하고 있다. 그러나 콩제품에는 필수아미노산이 모두 들어있다.
완전단백질과 불완전단백질
완전단백질 -모든 필수 아미노산이 적절하게 들어 있는 식품.
불완전단백질 한 개 이상의 필수아미노산이 적게 들어있는식품
단백질 상호보완
불완전단백질을 함께 섭취하면 모든 필수아미노산을 적절하게 공급할수 있다. 이것을 ‘단백질상호보완’이라고 한다.
단백질의 질
양질의 단백질-식품이 완전 단백질 급원이고 생체이용이 가능한 단백질
질이 낮은 단백질 급원 불완전단백질이 들어 있거나 생체 이용도가 낮은 단백질 불완전단백질이 들어 있거나 생체 이용도가 낮은 단백질
단백질의 구조
유전학, 영양, 영양유전체학
돌연변이와 변형된 단백질합성(GMO클릭)
때때로 유전자의 변화는 기능이 달라진 단백질을 합성한다. 유전자 변화를 돌연변이라고 한다. 난자와 정자 DNA의 돌연변이는 자손에게 전달된다.
인간 유전체 연구과제와 영양유전체학
이가 단백질 합성에 영향을 주고 나아가서 전반적인 건강이나 질병발생위험도에 영향을 주는가를 더 잘 이해가 가능 하도록 하였다.
그뿐만 아니라, 인간유전체 연구과제는 영양유전체학이라는 영양학 연구의 새로운 장을 열었다. 영양유전체학은 어떻게 영양과 유전체가 상호작용하여 건강에 영향을 주는가를 연구하는 분야이다.
단백질 소화, 흡수, 체내 순환
소화과정은 식품속의 단백질을 아미노산으로 분해하여 흡수하고 체내세포로 분포하여 필요한 단백질로 재조립하는 과정이다.
②소장에서의 단백질 소화
아미노산은 소장에서 콜레시스토키닌이라는 호르몬분비를 자극하고, CCK는 트립시노겐·키모트립시노겐·프로엘라스타아제·프로카르복시펩티다아제의 분비를 자극한다. 이들 효소는 췌장에서 합성되는 비활성형 전효소이며, 소장에서 트립신·키모트립신·엘라스타아제·카르복시펩티다아제로 활성화된다.
①위에서 단백질의 소화
위산이 비활성형 전효소인 펩시노겐을 활성형인 펩신으로 전환시킨다. 펩신은, 단백질 분해효소 중 하나로, 펩티드결합을 가수분해한다
③아미노산, 펩티드의 흡수와 순환
화학적으로 유사한 R기를 갖고 있는 아미노산들은 같은 운반체를 통해 운반되고, 일부는 소장 브러시 보더 세포로 운반되기 위해 서로 경쟁하기도 한다. 십이지장에서는 다량의 아미노산 흡수가 일어나며, 흡수된 아미노산은 혈액으로 들어가서 간문맥계를 거친 다음에 간으로 순환된다.
식품알레르기
때때로 큰 폴리펩티드가 흡수되면 신체의 면역체계가 위험을 느껴서 반응을 나타낸다. 한 것을 알레르기반응 또는 식품알레르기라고 한다. 식품알레르기는 주로 계란, 우유, 땅콩, 대두, 밀단백질에 의해 발생한다.
아미노산과 단백질의 체내기능

참고 자료

없음