고도 호열성 Archaebacterium Thermococcus profundus 가 생산하는 Amylolytic Enzymes
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- 최초 등록일
- 2016.04.01
- 최종 저작일
- 1994.12
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서지정보
ㆍ발행기관 : 한국식품영양학회
ㆍ수록지정보 : 한국식품영양학회지 / 7권 / 4호
ㆍ저자명 : 박정섭, 배재오, 정봉우, 정문웅, 최동성
한국어 초록
심해 분화구에서 분리된 초고온성 archebacterium인 Pyrococcus furiosus DT5432는 α-1, 4 또는 α-1, 6-glucoside 결합을 가진 탄수화물 함유 배지에서 균체외 amylase과 pullulanase, 균체내 α-glucosidase를 생성하였는데 0.5% maltose첨가시에 균체외 amylolytic효소의 생성능이 가장 우수하였다. DEAE-Toyopearl column chromatography와 활성염색의 결과가 2종류의 amylase가 생성되었는데, 이 효소들은 pH 5.5, 80℃에서 최적활성을 보였고, pH 5.5∼9.5, 80℃에서 30분간 안정하였다. 중온성 미생물 유래의 amylase와 빠르게 효소활성을 위해 Ca^2+ 이온을 요구하지 않았으며 SDS, Triton X-100과 같은 계면활성제에 1.0% 농도까지 안정성이 확인되었다. Amylase는 soluble starch, amylose, amyiopectin 및 glycogen등을 분해시켜 주생성물인 maltose와 maltotriose외에 미량의 glucose를 생성시켰으며 그리고 maltotetraose 이상의 oligosaccharide도 용이하게 분해시켰다.
영어 초록
The hyperthermophilic archaebacterium Thermococcus profundus isolated from a deep-sea hydrothermal vent system, produced several amylolytic enzymes such as extracellular amylase and pullulanase, intracellular α-l, 4-glucosidase in respone to the presence of complex carbohydrates in the growth medium. This strain showed high activities on 0.5% maltose than on complex carbohydrates One of the amylases was partially purified by ammonium sulfate precipitation, DEAE-Toyopearl chromatography. The amylase exhibited maximal activity at pH 5.5 and 80℃, and was stable in the range of pH 5.5 to 9.5 and up to 80℃ for 30min. The enzyme activity was no dependence on Ca^2+ and not inhibited by detergents. The amylase hydrolyzed soluble starch, amylose, amylopectin and glycogen to produce maltose and maltotriose with trace amounts of glucose, but not pullulan and α-, β-, γ- cyclodextrin. Malto-oligosaccharides ranging from maltotetraose to maltoheptaose were hydrolyzed in an endo fashion.
참고 자료
없음
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